KINDAI UNIVERSITY


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山本 和彦ヤマモト カズヒコ

プロフィール

所属部署名工学部 化学生命工学科 / システム工学研究科
職名准教授
学位医学博士
専門生化学、病態生化学
ジャンル科学・技術/遺伝子・DNA技術
コメンテータガイドhttp://www.kindai.ac.jp/meikan/500-yamamoto-kazuhiko.html
ホームページURLhttps://kaken.nii.ac.jp/d/r/00166787.ja.html
メールアドレス
Last Updated :2017/11/21

コミュニケーション情報 byコメンテータガイド

コメント

    メタボリックシンドロームなどの疾患を、関連する様々なタンパク質や遺伝子を解析し、個々の因子の生理機能に加えネットワークとして理解し、病態を含む生理活動をシステムとして考えています。

報道関連出演・掲載一覧

    〈報道関連出演・掲載一覧〉
    ●2014/06/12
     広島テレビ「テレビ派」

研究活動情報

研究キーワード

  • タンパク質精製, 情報伝達機構, 転写, エピジェネティック, 高血圧自然発症ラット, プロテアーゼインヒビター, プロテアーゼ, ミトコンドリア, cDNA, タンパク質細胞内輸送

MISC

  • 温度応答性ポリマーで修飾したPET表面の大腸菌 in vitro セレクション法による評価, 白石 浩平, 繁定 哲行, 山本 和彦, 杉山 一男, 高分子論文集, 65, 2, 132, 139,   2008年02月25日, http://ci.nii.ac.jp/naid/10021119844
  • 温度応答性ポリマーで修飾したPET表面の大腸菌in vitroセレクション法による評価, 白石 浩平, 繁定 哲行, 山本 和彦, 杉山 一男, 高分子論文集, 65, 2, 132, 139,   2008年, http://ci.nii.ac.jp/naid/130004489144
    概要:材料表面の親水性⇔疎水性が可逆的に変化できる温度応答性ヒドロゲル材料を生医学材料へ応用する研究の一環として,大腸菌ランダムペプチドライブラリ(FliTrxTM, Invitrogen)法を応用した表面の評価法を検討した.用いた高分子材料は poly(N-isopropylacrylamide)を Ar プラズマ照射-ポスト重合法によってグラフトしたポリエチレンテレフタレート(PET)フィルム(g-PET)である.選択された各クローンの分析から,オリジナル PET 表面で選択されたペプチド鎖は温度変化によってアミノ酸組成に差異は見られなかった.一方,g-PET の場合,37℃では g-PET 表面は疎水性で疎水性アミノ酸,また 25℃ の親水性表面には親水性アミノ酸が多く選択された.解析したクローン中の各アミノ酸の出現率(%)と Kyte & Doolittle パラメーターとの積を算出した.その結果,g-PET の出現率とパラメーターの積は 37℃ では-28.4,25℃ で-67.6,未処理 PET は 37℃で42.2,25℃ では 34.3 であった.つまり,未処理 PET より g-PET 表面に選択されるペプチドは温度変化による親・疎水性の変化が大きいことが確かめられた.
  • 生体システムの利用を目指すアミノ酸修飾高分子を用いた新規な生医学材料の調製と応用, 白石 浩平, 山本 和彦, 化学と工業 = Chemistry and chemical industry, 58, 3, 237, 238,   2005年03月01日, http://ci.nii.ac.jp/naid/10014465333
  • RFHR 2-D PAGE 装置の安全面における改良とプロテオーム解析の試み, 廣藤 孝男, 山本 和彦, 仲宗根 薫, 近畿大学工学部研究報告, 37, 43, 48,   2003年12月20日, http://ci.nii.ac.jp/naid/110000976975
    概要:Proteomics is a powerful tool to understand the dynamics of proteomes, change in protein components of living cells, with the various environmental stimuli. Two dimensional gel electrophoresis (2-DE) is useful for the analysis of relative protein abundance. Out of several 2-DE, two dimensional electrophoresis of radical-free and highly reducing (RFHR) method developed by Wada is very powerful in analysis especially in dynamics of basic proteins such as proteomes of ribosomes. In this study, we tried to improve the equipment in the safety for use and carried out in order to observe separation patterns of the proteins in deep-sea piezophilic and psychrophilic bacterium, Shewanella violacea DSS12. The experimental conditions of the RFHR 2-D PAGE with or without pre-run and reductants in the electrophoretic system, were also tested to compare the patterns of changes in protein components. This method, RFHR 2-D PAGE described here, will be useful for the characterization of the functional proteomics of extremophiles.
  • 深海二枚貝シロウリガイの遺伝子ライブラリーの作製, 山本 和彦, 田中 健, 稲垣 祐二, 仲宗根 薫, 近畿大学工学部研究報告, 37, 53, 57,   2003年12月20日, http://ci.nii.ac.jp/naid/110000976977
    概要:The search for drugs from the deep-sea has become one of most exciting branches of marine sciences, combining the fields of biology, chemistry and pharmacology. In order to search genomic resources from deep-sea animals for medical and biotechnological materials, we have started constructing several genome libraries of deep-sea animals. In this study, we present construction and analysis of genomic library of deep-sea bivalve, Calyptogena soyoae. In addition, we discuss the methodology of the constructing the library. The library constructed in this study will give the useful resources and information in not only application such as biotechnological or medical fields, but also basic studies on adaptation of the animals to deep-sea environment.
  • 精製ラット脳GAD(グルタミン酸脱炭酸酵素)及びGAD合成ペプチドを用いたドットブロット法による抗GAD抗体測定 : 基礎的検討, 増田 克彦, 山本 和彦, 青木 矩彦, 日本内分泌学会雑誌, 72, 4, 687, 707,   1996年07月20日, http://ci.nii.ac.jp/naid/10009420274
    概要:A novel dot-blot assay was performed for measurement of anti-GAD antibodies using Milliblot apparatus (Millipore). Antigen-antibody reaction was carried out after retaining antigens on a polyvinylidene difluoride (PVDF) membrane put in the device. Anti-GAD antibodies directed to different antigens, i. e., rat GAD and synthetic partial structures of GAD, were measured in NOD and ICR mice. Rat brain GAD preparations were purified by an affinity column of GAD-1 monoclonal antibody. Synthetic peptides of GAD used in this sudy included a recognition site of antibody in patients with stiff-man syndrome (peptide A), a homology of Coxsackie B virus protein P 2-C (peptide B), and a C-terminal site of GAD (peptide C). The anti-GAD antibody values were significantly higher in NOD mice than in ICR mice in the experments using both purified rat brain GAD and peptide A. On the other hand, antigen-antibody reaction was not observed in the experiments using peptides B and C as antigen. It was suggested that recognition of GAD in humoral immunity of NOD mice is not related to a homology of Coxsackie B virus protein P 2-C. Because there was a correlation between anti-GAD antibody levels when purified GAD and peptide A were used as antigen, we used the latter in the measurement of anti-GAD antibodies. In NOD mice of both sexes, the antibody values in mice with diabetes were significantly higher than those in mice without diabetes. We also examined the effect of cyclophosphamide (CY), an alkylating agent which is well-known to enhance the development of diabetes in NOD mice probably by impairing suppressor cells, on serum levels of anti-GAD antibodies. The anti-GAD values in CY-treated NOD mice were significantly higher than those in sham-treated NOD mice, suggesting that the effect of CY in part may be related to humoral immunity as well as cellular immunity. Moreover, measurement of anti-GAD antibodies was also performed with the present dot blot assay in IDDM patients, showing that anti-GAD antibody levels were significantly higher in IDDM patients than in healthy subjects.
    In conclusion, our dot blot assay is useful because it does not use a radioisotope and required only a small volume of serum, making it possible to monitor the progress of diabetes by measuring anti-GAD antibody levels.
  • 過粘稠度症候群を呈した異常IgAの免疫化学的特性, 井本 真由美, 山本 和彦, 篠原 兵庫, 櫻林 郁之介, 秋山 利行, 尾鼻 康朗, 古田 格, 大場 康寛, 椿 和央, 堀内 篤, 生物物理化學, 39, 1, 5, 12,   1995年02月15日, http://ci.nii.ac.jp/naid/10026142937
  • 過粘ちゅう度症候群を呈した異常IgAの免疫化学的特性, 井本 真由美, 山本 和彦, 篠原 兵庫, 櫻林 郁之介, 秋山 利行, 尾鼻 康朗, 古田 格, 大場 康寛, 椿 和央, 堀内 篤, 生物物理化学, 39, 1, 5, 12,   1995年, http://ci.nii.ac.jp/naid/130003607036
    概要:今回われわれは, 凝固異常を伴う過粘稠度症候群の1例において, 37℃以下の低温で患者血漿をゲル化させるIgA1-λ型M蛋白をみいだし, その免疫化学的特性について検討した. その結果, 患者異常IgAと特異的に結合し, ゲル化を起こしていたのはフィブリノゲンであることが確認され, 高分子化したIgA-フィブリノゲン結合物が, 過粘稠の原因であることが証明された. この異常IgAの, α鎖およびλ鎖には分子量的な欠損を認めなかったが, 正常IgAとは異なる糖鎖をもつことが証明された. フィブリノゲンとの結合様式は, 温度依存性, 可逆性であることから非共有結合によるものであると考える. アミノ酸配列の解析結果より異常IgAは, 正常IgAとは異なるアミノ酸配列あるいは, 立体構造の異常部位をもつことが示唆され, これらの異常がフィブリノゲンとの結合に関与しているものと推定された.
  • 免疫芽球性リンパ節症に出現した異常γ鎖の免疫化学的特性, 井本 真由美, 山本 和彦, 櫻林 郁之介, 竹中 清悟, 尾鼻 康朗, 古田 格, 大場 康寛, 篠原 兵庫, 堀内 篤, 生物物理化学, 36, 4, 229, 234,   1992年, http://ci.nii.ac.jp/naid/130003606946
    概要:今回われわれは, 血清中および尿中に異常γ鎖が出現した免疫芽球性リンパ節症の一症例を経験し, 異常γ鎖の免疫化学的特性について検討した. その結果, 血清中には分子量38kDaの遊離γ1鎖が二量体 (72kDa) を形成して存在し, 尿中にも認められた. 異常γ1鎖の等電点は正常IgGに比しかなり酸性側に存在し, 糖鎖の修飾も示唆された. さらに分子構造を推定するためにパパイン処理を行ってみると, 正常IgGでは31kDaであるのに対し, 異常γ1鎖では32kDaとなり, これらのN末端のアミノ酸配列は既知のIgG1定常領域の120番目から136番目のアミノ酸と一致した. 以上より, 異常γ1鎖には正常γ鎖を55kDaとすると17kDaの欠損が認められることになり, これはVHドメインとCH1ドメインの分子量と一致することから, この異常γ1鎖はヒンジ部は残存しているもののVHドメインおよびCH1ドメインの大半が欠落していることが推定された.
  • 形質細胞異常症に出現したμ鎖の免疫化学的特性, 丸田 真由美, 山本 和彦, 櫻林 郁之介, 竹中 清悟, 尾鼻 康朗, 古田 格, 大場 康寛, 吉田 浩二, 篠原 兵庫, 前田 裕弘, 堀内 篤, 生物物理化学, 35, 1, 33, 38,   1991年, http://ci.nii.ac.jp/naid/130003606893
    概要:血中に異常μ鎖が出現し, 形質細胞異常症と診断された37歳, 男性患者血清の免疫化学的検討を行った. 血中には19S IgM, 7S IgMとそのポリマー, BJP (κ) および遊離μ鎖とそのポリマーが存在し, 尿中では多量のBJP(κ) と33Kを主とする遊離μ鎖が検出された.血中μ鎖の分子量は単一ではなく, 86K, 69K, 55, Kおよび46Kのものが存在した.骨髄中においては, 空胞をもつ plasma cell が認められ, その細胞質に正常μ鎖の他, 遊離μ鎖56Kが確認された. これらは血中μ鎖と分子量が異なるが, シアリダーゼ酵素処理による反応結果から, 細胞中と血中でのμ鎖の分子サイズの違いや, pIの多様性は主として異常糖鎖付加による修飾と推測された.さらに患者は初診時から1年半経過しているが, 自覚症状がなく骨髄の plasma cell が42%から52%へと増加しているものの日常生活を支障なく営んでいる点で, 従来の報告と異なるきわめてまれな1症例であると考える.